Proteina DELLA sunt magistra conservataregulatores incrementiquae partes centrales agunt in moderando evolutione plantarum in responsione ad signa interna et ambientalia. DELLA agit ut regulator transcriptionis et ad promotores dirigendos per ligationem ad factores transcriptionis (TFs) et histonam H2A per dominium suum GRAS adducitur. Studia recentiora demonstraverunt stabilitatem DELLA post-translationem per duos mechanismos regulari: polyubiquitinationem inductam a phytohormone gibberellin, quae ad degradationem eius rapidam ducit, et coniugationem parvorum modificatorum ubiquitino similium (SUMO) ad accumulationem eius augendam. Praeterea, activitas DELLA dynamiciter regulatur per duas glycosylationes diversas: interactio DELLA-TF augetur per O-fucosylationem sed inhibetur per modificationem N-acetylglucosamini O-coniunctam (O-GlcNAc). Attamen, munus phosphorylationis DELLA incertum manet, cum studia priora eventus conflictantes ostenderint, ab iis quae ostendunt phosphorylationem degradationem DELLA promovere vel reducere ad alia quae ostendunt phosphorylationem stabilitatem eius non afficere. Hic, locos phosphorylationis in REPRESSOR identificamus.ga1-3(RGA, AtDELLA) ex *Arabidopsis thaliana* purificata per spectrometriam massae et demonstraverunt phosphorylationem duorum peptidum RGA in regionibus PolyS et PolyS/T nexum H2A promovere et actionem RGA augere. Consociatio RGA cum promotoribus destinatis. Notandum est phosphorylationem interactiones RGA-TF aut stabilitatem RGA non afficere. Nostrum studium mechanismum molecularem revelat quo phosphorylatio actionem DELLA inducit.
Ad elucidandum munus phosphorylationis in regulatione functionis DELLA, essentiale est loca phosphorylationis DELLA in vivo identificare et analyses functionales in plantis peragere. Per purificationem affinitatis extractorum plantarum deinde per analysin MS/MS, plura phosphosita in RGA identificavimus. Sub condicionibus defectus GA, phosphorylatio RHA augetur, sed phosphorylatio stabilitatem eius non afficit. Magni momenti est quod probationes co-IP et ChIP-qPCR revelaverunt phosphorylationem in regione PolyS/T RGA interactionem eius cum H2A et associationem eius cum promotoribus destinatis promovere, mechanismum quo phosphorylatio functionem RGA inducit revelantes.
RGA ad chromatinam destinatam per interactionem subdominii LHR1 cum TF adductur, deinde ad H2A per regionem PolyS/T et subdominium PFYRE se iungit, complexum H2A-RGA-TF formans ad RGA stabiliendum. Phosphorylatio Pep 2 in regione PolyS/T inter dominium DELLA et dominium GRAS a kinasi ignota nexum RGA-H2A auget. Proteinum mutans rgam2A phosphorylationem RGA abolet et conformationem proteini diversam assumit ad nexum H2A impediendum. Hoc destabilisationem interactionum TF-rgam2A transitoriarum et dissociationem rgam2A a chromatina destinata efficit. Haec figura tantum repressionem transcriptionalem RGA-mediatam depingit. Simile exemplum pro activatione transcriptionali RGA-mediata describi posset, nisi quod complexus H2A-RGA-TF transcriptionem geni destinati promoveret et dephosphorylatio rgam2A transcriptionem minueret. Figura ex Huang et al.21 modificata.
Omnia data quantitativa per programmata Excel statistice analysata sunt, et differentiae significantes per probationem t Studentis determinatae sunt. Nullae methodi statisticae ad magnitudinem exempli praeliminariter determinandam adhibitae sunt. Nulla data ex analysi exclusa sunt; experimentum non randomizatum erat; investigatores distributionem datorum per experimentum et aestimationem eventuum non ignari erant. Magnitudo exempli in inscriptione figurae et fasciculo datorum fontis indicatur.
Plura de consilio studii, vide Summarium Relationis Portfolio Naturali huic articulo coniunctum.
Data proteomica spectrometriae massae ad consortium ProteomeXchange per repositorium sociorum PRIDE66 cum identificatore datorum PXD046004 collata sunt. Cetera omnia data per hoc studium obtenta in Informationibus Supplementis, Fasciculis Datorum Supplementis, et Fasciculis Datorum Crudis exhibentur. Data originalia pro hoc articulo praebentur.
Tempus publicationis: VIII Novembris, MMXXIV