DELLA servo conservantur dominumincrementum regulatoresquae partes centrales agunt in evolutione plantae moderandis responsiones cues internis et environmentalibus. DELLA sicut regulator transcriptionalis agit et ad promotores scopum reparatur ligando factores transcriptionis (TFs) et histonum H2A per eius dominium GRAS. Recentes studiis docuerunt DELLA stabilitatem post-translationes per duas mechanismos institutas esse: polyubiquitinationem inducta a phytohormone gibberellino, quae ducit ad degradationem suam rapidam, et conjugationem parvae ubiquitin-modi adiectivarum (SUMO) ad augendam eius accumulationem. Praeterea DELLA actio dynamice regitur duabus diversis glycosylationibus: commercium DELLA-TF augetur ab O-fucosylatione, sed inhibito modificatione O-coniuncto N-acetylglucosaminum (O-GlcNAc). Attamen munus DELLA phosphorylation obscurum manet, cum antea studia diversa eventum ostenderunt, ab iis qui ostendunt phosphorylationem promovere vel minuere DELLA degradationem aliis ostendentibus phosphorylationem eius stabilitatem non afficere. Hic notamus phosphorylationem in locis REPRIMISga1-3(RGA, AtDELLA) ab Arabidopsis thaliana per spectrometriae analysin massam purgatum et phosphorylationem duorum peptidum RGA apud PolyS et PolyS/T regiones H2A activitatem RGA ligaturam et auctam promovet. Societas RGA cum auctorum scopo. Egregie phosphorylatio RGA-TF vel RGA stabilitatem interationes non afficit. Studium nostrum demonstrat mechanismum hypotheticum quo phosphorylatio inducit DELLA actionem.
Ad elucidandum munus phosphoryationis in munere DELLA moderante, criticum est cognoscere DELLA phosphorylationem situs vivo et functiones analyses in plantis conficere. Affinitate purgatio collectionum plantarum quam sequitur analysis MS/MS, complures phosphositas in RGA identificavimus. Sub conditionibus defectus GA, RHA phosphorylatio augetur, sed phosphorylatio suam stabilitatem non afficit. Maxime co-IP et ChiP-qPCR pertentat detexisse phosphorylationem apud PolyS/T regionem RGA commercium cum H2A eiusque consociatione promotorum scopum promovere, mechanismum quo phosphorylatio munus RGA inducit.
RGA ad chromatin oppugnandum reparatur per commercium subdomain LHR1 cum TF et deinde ad H2A per eius regionem PolyS/T et PFYRE subdomain, formans complexum H2A-RGA-TF ad stabiliendum RGA. Phosphorylatio Pep 2 in regione PolyS/T inter DELLA domain et GRAS dominium per kinasum unidentificatum auget ligamen RGA-H2A. Dapibus rgam2A mutant RGA phosphorylationem abolet et aliam interdum conformationem induit ut ligamen H2A impediret. Hoc consequitur destabilizationem transientium TF-rgam2A interationes et dissociationem rgam2A a scopo chromatin. Haec figura solum reprimendum RGA mediatum transcriptionem depingit. Similis forma describi posset pro activatione transcriptionis RGA mediatae, nisi quod complexus H2A-RGA-TF scopum gene transcriptionis promoveret et transcriptionem dephosphorylationem rgam2A minueret. Figura mutata ab Huang et al.21.
Omnes quantitatis notitiae peraeque solvuntur utentes Praecedo, et differentiae significantes utendo experimento studentis definitae sunt. Nullae statisticae methodi praeliminari adhibebantur ad magnitudinem exempli determinandam. Nulla notitia ab analysi exclusa est; experimentum non temere est; Investigatores in experimento et aestimatione eventus notitiarum distribuendae non erant caeci. Magnitudo exempli magnitudine in fabula legenda et in fonte data tabella indicatur.
Ad plura de studiorum consilio, Natural Portfolio Report Abstractum cum hoc articulo coniungitur.
Massa spectrometriae proteomicae data collata ad consortium ProteomeXchange per PRIDE66 socium repositorium cum dataset identifier PXD046004. Omnia alia notitia hoc studio consecuta sistuntur in Information supplementaria, Documenta additamenta, et Documenta Rudis Data. Fons data huic articulum praebetur.
Post tempus: Nov-08-2024